Определение третичной структуры

Третичная структура – это структура, при которой полипептидные цепи становятся функциональными. На этом уровне каждый белок имеет определенную трехмерную форму и представляет функциональные группы на своей внешней поверхности, позволяя ему взаимодействовать с другими молекулами и придавая ему уникальную функцию. Договоренность сделана с помощью шаперонов, которые перемещают цепочку белка, сближая различные группы в цепочке, чтобы помочь им сформировать связи. Эти аминокислоты взаимодействующие обычно находятся далеко друг от друга в цепочке.

Первичная структура белка, представляющая собой простую цепочку аминокислот, удерживаемую вместе пептидными связями, определяет структуры высшего или вторичного или третичного порядка, определяя складывание цепи. Каждая аминокислота имеет уникальную боковую цепь или R-группу, что придает аминокислотам их отличные свойства.

Когда белок, такой как фермент, теряет свою третичную структуру, он больше не может выполнять свою работу, потому что он стал денатурированным и потерял свою биологическую функцию. Это обычно происходит при температурах, которые слишком высоки для белка молекула, Однако, как только температура возвращается к нормальной, третичная структура может быть достигнута снова. Это говорит о том, что именно первичная структура является наиболее важной для определения более сложного складывания.

Третичная структура взаимодействия

Ниже приведены основные взаимодействия, которые составляют третичные структуры белков. Они управляют изгибом и скручиванием, которые помогают белковой молекуле достичь стабильного состояния. Мы можем наблюдать взаимодействия, которые являются ковалентными, где пары электронов распределяются между атомами, или нековалентными, когда пары электронов не распределяются между атомами. Напомним, что разрушение этих связей может привести к денатурации белка.

Гидрофобные взаимодействия

Эти нековалентные связи являются наиболее важным фактором и движущей силой в формировании третичной структуры.

Если мы разместим гидрофобный (ненавидящие воду) молекулы в воде, эти молекулы будут собираться вместе и образовывать большие куски гидрофобных молекул. Поскольку некоторые R-группы гидрофильный (любящий воду) и другие являются гидрофобными, все аминокислоты, содержащие гидрофильные боковые цепи, такие как изолейцин, будут обнаружены на поверхности белка, в то время как аминокислоты, которые имеют гидрофобные боковые цепи, такие как аланин, будут объединяться вместе в центре белка. Следовательно, белок, который образуется в воде, как и большинство из них, будет иметь гидрофобное ядро ​​и гидрофильную поверхность. Это очень важно при определении того, как будет выглядеть третичная структура.

Дисульфидные Мосты

Это очень сильные ковалентные связи, обнаруженные между остатками цистеина, которые находятся в непосредственной близости в космосе. Связи образуются между серными группами на различных остатках цистеина, как показано ниже.

Ионные облигации

Некоторые аминокислоты содержат боковые цепи, которые несут положительные или отрицательные заряды. Если аминокислота с положительным зарядом достаточно близка к аминокислоте, которая несет отрицательный заряд, они могут образовать связь, которая помогает стабилизировать молекулу белка.

Водородные связи

Мы можем наблюдать эти связи между молекулами воды в решение и гидрофильные аминокислотные боковые цепи на поверхности молекулы. Водородные связи также возникают между полярными боковыми цепями и помогают стабилизировать третичную структуру.

Типы третичных структур

Глобулярные белки

Большинство белков попадают в эту категорию. Глобулярные белки образуют компактную шариковидную форму, где гидрофобные аминокислоты находятся в центре структуры, а гидрофильные аминокислоты находятся на поверхности, образуя молекулу, которая растворима в воде. Многие глобулярные белки имеют домены, которые являются локально свернутыми частями третичной структуры, в пределах от 50 аминокислот до 350 аминокислот. Один домен может быть найдено более чем в одном белке, если белки имеют сходные функции, а белок с множественными функциями может иметь более одного домена, каждый из которых играет определенную роль. Примером глобулярных белков являются ферменты, найденные в наших клетках.

Волокнистые белки

Волокнистые белки состоят из волокон, часто состоящих из повторяющихся последовательностей аминокислот, в результате чего получается высокоупорядоченная удлиненная молекула. Они включают хрящ, который обеспечивает структурную поддержку и нерастворим в воде.

  • кофактор – Важный небелковый компонент в ферментах, который активирует их или играет роль в химических реакциях.
  • изомер – Соединения с различным расположением атомов, но одинаковыми химическая формула,
  • лиганд – вещество, такое как гормон, который связывается с определенной биомолекулой, чтобы служить цели.
  • Четвертичная структура – Формируется, когда несколько белковых субъединиц объединяются в комплекс.

викторина

1. Что из следующего не относится к третичной структуре?A. Это функциональноB. Содержит три полипептидные цепиC. Это вовлекает ионные связиD. Это включает в себя гидрофобные взаимодействия

Ответ на вопрос № 1

В верно. Третичная структура содержит только одну полипептидную цепь, которая была свернута и скручена сама по себе.

2. Что из следующего относится к последовательности аминокислот?A. Первичная структураB. Вторичная структураC. энзимD. Четвертичная структура

Ответ на вопрос № 2

верно. Первичная структура белка представляет собой простую последовательность аминокислот, скрепленных пептидными связями.

3. Что диктует расположение третичной структуры?A. Температура, в которой находится белокB. Вторичная структура белкаC. Количество аминокислот, из которых состоит белокD. Последовательность первичной структуры

Ответ на вопрос № 3

D верно. Первичная структура имеет всю информацию, необходимую для формирования вторичных и третичных структур. Следовательно, когда белки становятся денатурированными, они могут снова и снова возвращаться к своим одинаковым третичным структурам, если это позволяют условия.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *