Определение

Активный сайт фермента – это область, которая связывает молекулы субстрата. Это имеет решающее значение для каталитической активности фермента.

Ферменты – это белки, которые резко увеличивают скорость химических реакций, снижая их энергию активации. Они делают это, взаимодействуя с химическими реагентами – субстратами – таким образом, что они с большей вероятностью подвергаются химической реакции. Это взаимодействие осуществляется на активном сайте, где фермент связывает субстраты, чтобы увеличить их шансы на реакцию.

Роль ферментов

Ферменты катализируют бесчисленные химические реакции. Например, связывание воедино нуклеотидов и аминокислот для образования ДНК и белков, расщепление сахара и жира в энергию и расщепление токсинов в печени. Таким образом, ферменты являются одними из самых важных молекул в биологии. Без ферментов жизнь, как мы ее знаем, не могла бы существовать.

  • Размер и форма активного сайта – Активные сайты ферментов имеют такую ​​форму, что они будут «подходить» только к определенным субстратам.
  • Полярность или неполярность – Полярные молекулы притягиваются к другим полярным молекулам, в то время как неполярные молекулы предпочитают другие неполярные молекулы. Таким образом, определенные аминокислоты в активном сайте могут притягивать или отталкивать различные части субстрата для создания лучшего соответствия.
  • Положительный или отрицательный заряд – Когда дело доходит до ионов, противоположности действительно привлекают! Положительные заряды привлекаются к отрицательным зарядам, и наоборот. Подобные заряды – например, два положительных заряда – будут активно отталкивать друг друга. Это еще один способ, которым активный сайт фермента может привлекать субстраты или области субстратов, отталкивая при этом другие, чтобы создать правильную посадку.
  • Гидрофобность или гидрофильность – В этом случае противоположности не привлекают. Вместо этого подобное привлекает подобное. Гидрофобные аминокислоты привлекают другие гидрофобные молекулы, а гидрофильные аминокислоты привлекают гидрофильные субстраты.
  • Особые свойства кофакторов – Некоторые витамины и минералы важны, потому что они используются в качестве кофакторов, которые помогают ферментам связываться с их субстратами. Например, некоторые витамины группы В используются в качестве кофакторов ферментами, участвующими в выработке энергии. Вот почему многие энергетические «выстрелы» и добавки содержат набор витаминов группы В.

Теории привязки активного сайта

Существует две теории о том, как именно активный сайт фермента связывается с субстратами. Это модель замка и ключа и модель индуцированного соответствия.

Модель замка и ключа

Модель блокировки и ключа связывания активных сайтов постулирует, что активные сайты обладают идеальной формой для связывания своих субстратов. Когда они вступают в контакт, подложка может «встать» на место на активном сайте, подобно замку и ключу.

В этой модели именно продолжающееся взаимодействие сайта связывания и субстрата приводит субстрат в его новое образование. После завершения реакции и образования новых продуктов продукт и фермент перестают быть совместимыми и разделяются. Модель индуцированного прилегания более соответствует текущему научное доказательство и более широко принят.

Мальтаза и крахмал

Мальтаза – это фермент, который содержится в слюне. Он расщепляет крахмалы – длинные цепочки молекул сахара, которые не имеют сладкого вкуса, – на более простые, более сладкие на вкус сахара. Реакция, катализируемая мальтазой, показана ниже:

Крахмал + Вода → Сахар

Вы можете увидеть мальтазу в действии, если несколько минут жуете соленый крекер. Хотя крекер изначально не был сладким на вкус, через несколько минут вы сможете попробовать сахар, который мальтаза создает из крахмала!

Пепсин и белок

Другим ферментом, который важен для пищеварения, является пепсин. Клетки желудка выделяют пепсин, что позволяет ему катализировать реакцию белков с желудочной кислотой. Таким образом, пепсин позволяет организму расщеплять белок из пищи на аминокислоты. Ваше тело может использовать эти аминокислоты для создания новых белков. Реакция происходит следующим образом:

Белок + Кислота → Аминокислоты

ДНК-полимераза

Другим важным ферментом является ДНК-полимераза. Это ДНК-полимераза, которая позволяет вашим клеткам размножаться, делая копии их ДНК, чтобы передать дочерним клеткам.

ДНК-полимераза делает это путем нанизывая нуклеиновые кислоты в правильной последовательности. Эта реакция синтеза противоположна реакциям распада мальтазы и пепсина. Реакция, катализируемая ДНК-полимеразой, является следующей:

Молекула трифосфата ДНК + цепь ДНК → Более длинная цепь ДНК + молекула дифосфата

викторина

Список используемой литературы

Показать спрятать

  • Berg, J.M. (2019). Биохимия. Нью-Йорк: Макмиллан Международное высшее образование.

  • Робинсон П.К. (2015). Ферменты: принципы и биотехнологические применения. Очерки биохимии, 59, 1–41. doi: 10.1042 / bse0590001

  • Хауровиц Ф. и Кошланд Д. Э. (2020, 18 марта). Роль активного сайта. Получено с //www.britannica.com/science/protein/The-role-of-the-active-site
  • Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *